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'치매 유발하는 단백질' 찰나의 순간을 2주로 늘렸다

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임용범 연세대 교수, 중간체 구조 관찰·분리 성공

파이낸셜뉴스

알츠하이머. 게티이미지 제공

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[파이낸셜뉴스] 임용범 연세대학교 신소재공학과 교수와 이혜수 박사과정 연구원이 치매 단백질로 불리는 '아밀로이드 베타'가 한군데 엉겨서 뭉치는 응집과정에서 잠시 존재했다 사라져버리는 중간 단계의 구조체를 관찰하고 분리하는데 성공했다.

임용범 교수는 6일 "이 연구결과가 향후 단백질 응집을 막는 물질, 즉 알츠하이머병 등 다양한 질환을 치료하는 신약개발에 도움이 될 것"이라고 전망했다. 이번 연구결과는 미국화학회(ACS)의 국제학술지 'ACS 나노' 2월 14일자에 개제됐다.

단백질이 응집이 돼 알츠하이머 등 뇌 관련 질병을 유발하는데 이 단백질이 응집되는 과정에 중간체들이 있다. 이 중간체를 이해해야 중간체를 막을 수 있는 약도 개발할수 있다.

여러 종류 아미노산의 결합으로 된 단백질의 구조는 1초도 안되는 아주 짧은 시간내에 만들어진다. 그동안 찰나의 순간에 구조형성과정을 분석하는데 어려움이 있었다. 임 교수는 치매 관련 단백질의 응집과정을 2주 이상 지연시키는 기술로 응집 중간체를 포착, 분리해냈다.

마치 오른손과 왼손처럼 거울로 비춰보듯 닮았지만 서로 겹쳐지지 않는 거울상 이성질체 아미노산을 이용해 살짝 뒤틀린 모양의 단백질을 만들었다. 이성질체란 분자식은 같으나 분자내에 있는 구성원자의 연결방식이나 공간배열이 동일하지 않은 화합물을 말한다.

뒤틀린 단백질은 3차원 구조로 접히려는 힘이 약해 단백질 조립과정이 느려지는 원리를 이용했다.

응집된 단백질을 원 상태로 되돌리기 어렵다면 응집과정을 무력화 시키는 전략이 보다 설득력이 있을 수 있다. 이번 연구성과는 생체 내 환경과 닮은 상태에서 단백질의 응집을 조절할 수 있는 가능성을 확인한 것이다.

이번에 쓰인 아밀로이드 베타 이외에도 우리 몸 속에서 다양한 생체활동을 구동하는 단백질의 응집과정도 이처럼 들여다 볼 수 있다면 질병들로부터 우리 몸의 주도권을 되찾는데 실마리가 되지 않을까 기대한다.

이번 연구는 베타 아밀로이드 단백질의 구조형성 과정을 따르는 짧은 펩타이드를 사용했다. 임 교수는 "여러 단백질에 두루 적용하기 위해서는 다양한 단백질 서열에 대한 실험이 필요하다"고 말했다. 그는 이어 "분리된 중간체에 대한 정밀구조 분석 후, 베타 아밀로이드를 표적으로 하는 치료 펩타이드 개발 연구가 필요하다"고 주장했다.

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monarch@fnnews.com 김만기 기자

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